Succinylation Improves the Thermal Stability of Egg White Proteins.

Сукцинилирование повышает термостабильность белков яичного белка.

Clicks: 403
ID: 63635
2019
Article Quality & Performance Metrics
Overall Quality
Not rated
Combines reader engagement with the AI quality analysis. This article has not been analysed, so there is no overall score — reader engagement is measured and shown alongside.
AI Quality Assessment
Not analyzed
Readership in this journal
Steady

Ranked #116 of 729 articles by views in molecules

Most read Least read

Bar heights use a square-root scale. Only the 120 most-read articles are drawn; the journal has 729 in total.

Mint this article as an NFT
Not yet minted

Create a permanent, verifiable on-chain record of this article on the Scimatic Network. The NFT is held in your Journament account, and you can withdraw it to your own wallet at any time.

5 SUSD one-off · no wallet required
Sign in to mint
Abstract
Succinylation can improve the thermal stability of various proteins. In this study, succinylated egg white protein (SEWP) samples with different succinylation degrees were prepared by adding various succinic anhydride additives to egg white protein (EWP). The thermal stability of SEWP and the conformational structure under various succinylation degrees were investigated. With the increase in succinylation degree, the turbidity of heated SEWP solution (90 °C for 30 min) markedly declined. The heated SEWP solution with high succinylation degree (37.63%, 66.57%, and 72.37%) was transparent. Moreover, the result of differential scanning calorimetry confirmed that the thermal stability of succinylated EWP increased. The results of intrinsic fluorescence spectra and Fourier-transform infrared spectroscopy illustrate that succinylation changed the conformational structure of EWP. Succinylation increased the electrostatic repulsion and decreased the surface hydrophobicity, and it changed the aggregation morphology of EWP. Cross-linked spherical aggregates of low succinylation degree transformed to thready aggregates of a high succinylation degree. Thus, succinylation improved the thermal stability of EWP.
Сукцинилирование способно повышать термостабильность различных белков. В данном исследовании образцы сукцинилированного яичного белка (SEWP) с различной степенью сукцинилирования были получены путем добавления различных количеств янтарного ангидрида к яичному белку (EWP). Были изучены термостабильность SEWP и его конформационная структура при различных степенях сукцинилирования. По мере увеличения степени сукцинилирования мутность нагретого раствора SEWP (90 °C в течение 30 мин) заметно снижалась. Нагретый раствор SEWP с высокой степенью сукцинилирования (37,63%, 66,57% и 72,37%) был прозрачным. Кроме того, результаты дифференциальной сканирующей калориметрии подтвердили повышение термостабильности сукцинилированного EWP. Данные спектроскопии собственной флуоресценции и инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье свидетельствуют о том, что сукцинилирование изменило конформационную структуру EWP. Сукцинилирование усилило электростатическое отталкивание, снизило поверхностную гидрофобность и изменило морфологию агрегации EWP. Сшитые сферические агрегаты, образующиеся при низкой степени сукцинилирования, трансформировались в нитевидные агрегаты при высокой степени сукцинилирования. Таким образом, сукцинилирование привело к повышению термостабильности EWP.
Reference Key
he2019succinylationmolecules Use this key to autocite in the manuscript while using SciMatic Manuscript Manager or Thesis Manager
Authors He, Dabo;Lv, Ying;Tong, Qigen;
Journal molecules
Year 2019
DOI
E3783
URL
Keywords
thermal stability aggregation conformational structure egg white protein succinylation

Citations

No citations found. To add a citation, contact the admin at info@scimatic.org

Comments

No comments yet. Be the first to comment on this article.