structure and function of p97 and pex1/6 type ii aaa+ complexes

بنية ووظيفة معقدات p97 وPex1/6 من النوع الثاني AAA+

Clicks: 158
ID: 183649
2017
Free PDF
Article Quality & Performance Metrics
Overall Quality
Not rated
Combines reader engagement with the AI quality analysis. This article has not been analysed, so there is no overall score — reader engagement is measured and shown alongside.
AI Quality Assessment
Not analyzed
Readership in this journal
Steady

Ranked #30 of 33 articles by views in biopsychosocial medicine

Most read Least read

Bar heights use a square-root scale.

Mint this article as an NFT
Not yet minted

Create a permanent, verifiable on-chain record of this article on the Scimatic Network. The NFT is held in your Journament account, and you can withdraw it to your own wallet at any time.

5 SUSD one-off · no wallet required
Sign in to mint
Abstract
Protein complexes of the Type II AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) family are typically hexamers of 80–150 kDa protomers that harbor two AAA+ ATPase domains. They form double ring assemblies flanked by associated domains, which can be N-terminal, intercalated or C-terminal to the ATPase domains. Most prominent members of this family include NSF (N-ethyl-maleimide sensitive factor), p97/VCP (valosin-containing protein), the Pex1/Pex6 complex and Hsp104 in eukaryotes and ClpB in bacteria. Tremendous efforts have been undertaken to understand the conformational dynamics of protein remodeling type II AAA+ complexes. A uniform mode of action has not been derived from these works. This review focuses on p97/VCP and the Pex1/6 complex, which both structurally remodel ubiquitinated substrate proteins. P97/VCP plays a role in many processes, including ER- associated protein degradation, and the Pex1/Pex6 complex dislocates and recycles the transport receptor Pex5 from the peroxisomal membrane during peroxisomal protein import. We give an introduction into existing knowledge about the biochemical and cellular activities of the complexes before discussing structural information. We particularly emphasize recent electron microscopy structures of the two AAA+ complexes and summarize their structural differences.
تعد المعقدات البروتينية التابعة لعائلة AAA+ (إنزيمات الأدينوسين ثلاثي الفوسفات المرتبطة بأنشطة خلوية متنوعة) من النوع الثاني، عادةً، سداسيات وحدات (hexamers) تتألف من قسيمات أولية (protomers) بكتلة تتراوح بين 80 و150 كيلو دالتون، وتضم نطاقين من نطاقات AAA+ ATPase. وتُشكل هذه المعقدات تجمعات حلقية مزدوجة تحفها نطاقات مقترنة، يمكن أن تقع عند الطرف النتروجيني (N-terminal)، أو تكون مُقحمة (intercalated)، أو عند الطرف الكربوني (C-terminal) بالنسبة لنطاقات الـ ATPase. وتشمل أبرز الأعضاء في هذه العائلة: العامل الحساس للـ N-إيثيل ماليميد (NSF)، والبروتين المحتوي على الفالوسين (p97/VCP)، ومعقد Pex1/Pex6، وبروتين Hsp104 في حقيقيات النوى، بالإضافة إلى ClpB في البكتيريا. وقد بُذلت جهود هائلة لفهم الديناميكيات التشكيلية لمعقدات AAA+ من النوع الثاني المسؤولة عن إعادة تشكيل البروتين، إلا أنه لم يتم التوصل إلى نمط عمل موحد من هذه الدراسات. يركز هذا المقال المرجعي على بروتين p97/VCP ومعقد Pex1/6، اللذين يقومان بإعادة التشكيل البنيوي لركائز البروتينات الموسومة باليوبيكويتين. ويؤدي p97/VCP دوراً في العديد من العمليات، بما في ذلك تكسير البروتين المرتبط بالشبكة الإندوبلازمية، في حين يزيح معقد Pex1/Pex6 مستقبل النقل Pex5 ويعيد تدويره من غشاء البيروكسيسوم أثناء استيراد البروتين البيروكسيسومي. ونقدم هنا مدخلاً للمعرفة الحالية حول الأنشطة الكيميائية الحيوية والخلوية لهذه المعقدات قبل الانتقال إلى مناقشة المعلومات البنيوية؛ مع التركيز بوجه خاص على البنى المحددة مؤخراً بالمجهر الإلكتروني لهذين المعقدين من عائلة AAA+ وتلخيص الفروق البنيوية بينهما.
Reference Key
saffert2017frontiersstructure Use this key to autocite in the manuscript while using SciMatic Manuscript Manager or Thesis Manager
Authors Paul Saffert, Cordula Enenkel, Petra Wendler
Are you one of these authors? Claim your profile
Journal biopsychosocial medicine
Year 2017
DOI
10.3389/fmolb.2017.00033
URL
http://journal.frontiersin.org/article/10.3389/fmolb.2017.00033/full
Keywords Keywords not found

Citations

No citations found. To add a citation, contact the admin at info@scimatic.org

Comments

No comments yet. Be the first to comment on this article.