localization of the cyanop binding site on photosystem ii by surface plasmon resonance spectroscopy

تحديد موقع ارتباط CyanoP على النظام الضوئي الثاني بواسطة مطيافية رنين البلازمون السطحي

Clicks: 369
ID: 171303
2014
Article Quality & Performance Metrics
Overall Quality
Not rated
Combines reader engagement with the AI quality analysis. This article has not been analysed, so there is no overall score — reader engagement is measured and shown alongside.
AI Quality Assessment
Not analyzed
Readership in this journal
Popular

Ranked #107 of 812 articles by views in phytochemistry letters

Most read Least read

Bar heights use a square-root scale. Only the 120 most-read articles are drawn; the journal has 812 in total.

Mint this article as an NFT
Not yet minted

Create a permanent, verifiable on-chain record of this article on the Scimatic Network. The NFT is held in your Journament account, and you can withdraw it to your own wallet at any time.

5 SUSD one-off · no wallet required
Abstract
Photosystem II (PSII), a large multi subunit membrane protein complex localized in the thylakoid membrane of cyanobacteria and chloroplasts, is the only known enzyme that catalyzes the light driven oxidation of water. In addition to the membrane intrinsic part of PSII, efficient oxygen evolution requires soluble protein subunits at its luminal interface. In contrast to the detailed crystal structure of the active cyanobacterial complex the characterization of intermediate PSII species related to its assembly and repair is hampered by their instability or low abundance. As most structural variations of the corresponding PSII species are based on a different set of protein factors bound to the luminal interface of the complex we developed a system for interaction analysis between PSII and its soluble interaction partners based on surface plasmon resonance spectroscopy (SPR). The assay was validated by the correct localization of the extrinsic PSII proteins PsbO, PsbV and PsbU on the luminal PSII surface and used to determine the unknown binding position of CyanoP, the cyanobacterial homolog of higher plant PsbP. The CyanoP binding site was clearly localized in the center of PSII at a position, which is occupied by the PsbO subunit in mature PSII complexes. Consistently, we demonstrate selective binding of CyanoP to an inactive PSII assembly intermediate that lacks the extrinsic subunits PsbO, PsbV and PsbU. These findings suggest, that CyanoP functions in the dynamic lifecycle of PSII, possibly in the association of CP47 and CP43 or in photoactivation of the oxygen-evolving complex (OEC).
يُعد النظام الضوئي الثاني (PSII)، وهو معقد بروتيني غشائي كبير متعدد الوحدات الفرعية يتوضع في غشاء الثايلاكويد لدى البكتيريا الزرقاء والبلاستيدات الخضراء، الإنزيم الوحيد المعروف الذي يحفز أكسدة الماء المدفوعة بالضوء. وبالإضافة إلى الجزء الغشائي الأصيل من النظام الضوئي الثاني، يتطلب توليد الأكسجين بكفاءة وجود وحدات بروتينية فرعية ذائبة عند واجهته اللمعية. وعلى النقيض من البنية البلورية المفصلة للمعقد النشط في البكتيريا الزرقاء، فإن توصيف الأشكال الوسيطة للنظام الضوئي الثاني المرتبطة بتجميعه وإصلاحه يتعرقل نتيجة لعدم استقرارها أو قلة وفرتها. ونظراً لأن معظم التباينات البنيوية لأشكال النظام الضوئي الثاني المعنية تعتمد على مجموعة مختلفة من العوامل البروتينية المرتبطة بالواجهة اللمعية للمعقد، فقد طوّرنا نظاماً لتحليل التآثر بين النظام الضوئي الثاني وشركاء التآثر الذائبين بالاعتماد على مطيافية رنين البلازمون السطحي (SPR). وجرى التحقق من صحة المقايسة عبر التحديد الموضعي الصحيح لبروتينات النظام الضوئي الثاني الخارجية PsbO وPsbV وPsbU على السطح اللمعي للنظام الضوئي الثاني، واستُخدمت لتحديد موقع الارتباط غير المعروف للبروتين CyanoP، وهو النظير الموجود في البكتيريا الزرقاء لبروتين PsbP في النباتات الراقية. وقد حُدِّد موقع ارتباط CyanoP بوضوح في مركز النظام الضوئي الثاني عند موضع تشغله الوحدة الفرعية PsbO في معقدات النظام الضوئي الثاني الناضجة. وتوافقاً مع ذلك، أثبتنا الارتباط الانتقائي لـ CyanoP بمركب وسيط غير نشط لتجميع النظام الضوئي الثاني يفتقر إلى الوحدات الفرعية الخارجية PsbO وPsbV وPsbU. وتشير هذه النتائج إلى أن CyanoP يؤدي وظيفة معينة في دورة الحياة الديناميكية للنظام الضوئي الثاني، يُحتمل أن تكون في اقتران CP47 وCP43 أو في التنشيط الضوئي لمعقد توليد الأكسجين (OEC).
Reference Key
cormann2014frontierslocalization Use this key to autocite in the manuscript while using SciMatic Manuscript Manager or Thesis Manager
Authors ;Kai U Cormann;Maik eBartsch;Matthias eRögner;Marc M Nowaczyk
Journal phytochemistry letters
Year 2014
DOI
10.3389/fpls.2014.00595
URL
Keywords

Citations

No citations found. To add a citation, contact the admin at info@scimatic.org

No comments yet. Be the first to comment on this article.