In silico determination of intracellular glycosylation and phosphorylation sites in human selectins: implications for biological function.

التحديد الحاسوبي لمواقع الغلكزة والفسفرة داخل الخلوية في السيلكتينات البشرية: الآثار المترتبة على الوظيفة الحيوية.

Determinación *in silico* de sitios intracelulares de glicosilación y fosforilación en selectinas humanas: implicaciones para la función biológica.

Clicks: 655
ID: 51438
2007
Article Quality & Performance Metrics
Overall Quality
Not rated
Combines reader engagement with the AI quality analysis. This article has not been analysed, so there is no overall score — reader engagement is measured and shown alongside.
AI Quality Assessment
Not analyzed
Readership in this journal
Star

Ranked #1 of 31 articles by views in journal of cellular biochemistry

Most read Least read

Bar heights use a square-root scale.

Mint this article as an NFT
Not yet minted

Create a permanent, verifiable on-chain record of this article on the Scimatic Network. The NFT is held in your Journament account, and you can withdraw it to your own wallet at any time.

5 SUSD one-off · no wallet required
Abstract
Post-translational modifications provide the proteins with the possibility to perform functions in addition to those determined by their primary sequence. However, analysis of multifunctional protein structures in the environment of cells and body fluids is made especially difficult by the presence of other interacting proteins. Bioinformatics tools are therefore helpful to predict protein multifunctionality through the identification of serine and threonine residues wherein the hydroxyl group is likely to become modified by phosphorylation or glycosylation. Moreover, serines and threonines where both modifications are likely to occur can also be predicted (YinYang sites), to suggest further functional versatility. Structural modifications of hydroxyl groups of P-, E-, and L-selectins have been predicted and possible functions resulting from such modifications are proposed. Functional changes of the three selectins are based on the assumption that transitory and reversible protein modifications by phosphate and O-GlcNAc cause specific conformational changes and generate binding sites for other proteins. The computer-assisted prediction of glycosylation and phosphorylation sites in selectins should be helpful to assess the contribution of dynamic protein modifications in selectin-mediated inflammatory responses and cell-cell adhesion processes that are difficult to determine experimentally.
تتيح التعديلات اللاحقة للترجمة للبروتينات إمكانية أداء وظائف إضافية إلى جانب تلك التي يحددها تسلسلها الأولي. ومع ذلك، فإن تحليل البنى البروتينية متعددة الوظائف في بيئة الخلايا وسوائل الجسم يكتنفه تعقيد خاص نتيجة لوجود بروتينات متفاعلة أخرى. ومن ثم، تُعد أدوات المعلوماتية الحيوية مفيدة للتنبؤ بتعددية وظائف البروتين من خلال تحديد ثمالات السيرين والثريونين التي يُرجح أن تخضع مجموعة الهيدروكسيل فيها للتعديل عبر الفسفرة أو الغلكزة. وعلاوة على ذلك، يمكن أيضاً التنبؤ بمواقع السيرين والثريونين التي يُحتمل حدوث كلا التعديلين فيها (مواقع يين-يانغ/YinYang)، مما يشير إلى تنوع وظيفي أوسع. وقد تم التنبؤ بالتعديلات البنيوية لمجموعات الهيدروكسيل في السيلكتينات P وE وL، واقتُرحت الوظائف المحتملة الناتجة عن تلك التعديلات. وتستند التغيرات الوظيفية في السيلكتينات الثلاثة إلى افتراض مفاده أن التعديلات البروتينية العابرة والعكوسة بواسطة الفوسفات وO-GlcNAc تُحدث تغيرات تشكّلية محددة وتُولّد مواقع ارتباط لبروتينات أخرى. ومن المتوقع أن يساعد التنبؤ بمساعدة الحاسوب بمواقع الغلكزة والفسفرة في السيلكتينات على تقييم إسهام التعديلات البروتينية الديناميكية في الاستجابات الالتهابية وعمليات الالتصاق بين الخلايا التي تتوسطها السيلكتينات، والتي يصعب تحديدها تجريبياً.
Reference Key
ahmad2007injournal Use this key to autocite in the manuscript while using SciMatic Manuscript Manager or Thesis Manager
Authors Ahmad, Ishtiaq;Hoessli, Daniel C;Gupta, Ramneek;Walker-Nasir, Evelyne;Rafik, Saleem M;Choudhary, M Iqbal;Shakoori, Abdul Rauf;, ;
Journal journal of cellular biochemistry
Year 2007
DOI
DOI not found
URL URL not found
Keywords

Citations

No citations found. To add a citation, contact the admin at info@scimatic.org

No comments yet. Be the first to comment on this article.