Bioinformatic analysis and post-translational modification crosstalk prediction of lysine acetylation.

التحليل المعلوماتي الحيوي والتنبؤ بالتداخل المتبادل لتعديلات ما بعد الترجمة لأستلة اللايسين.

Clicks: 579
ID: 51436
2011
Free PDF
Article Quality & Performance Metrics
Overall Quality
Not rated
Combines reader engagement with the AI quality analysis. This article has not been analysed, so there is no overall score — reader engagement is measured and shown alongside.
AI Quality Assessment
Not analyzed
Readership in this journal
Star

Ranked #40 of 2,056 articles by views in PloS one

Most read Least read

Bar heights use a square-root scale. Only the 120 most-read articles are drawn; the journal has 2,056 in total.

Mint this article as an NFT
Not yet minted

Create a permanent, verifiable on-chain record of this article on the Scimatic Network. The NFT is held in your Journament account, and you can withdraw it to your own wallet at any time.

5 SUSD one-off · no wallet required
Sign in to mint
Abstract
Recent proteomics studies suggest high abundance and a much wider role for lysine acetylation (K-Ac) in cellular functions. Nevertheless, cross influence between K-Ac and other post-translational modifications (PTMs) has not been carefully examined. Here, we used a variety of bioinformatics tools to analyze several available K-Ac datasets. Using gene ontology databases, we demonstrate that K-Ac sites are found in all cellular compartments. KEGG analysis indicates that the K-Ac sites are found on proteins responsible for a diverse and wide array of vital cellular functions. Domain structure prediction shows that K-Ac sites are found throughout a wide variety of protein domains, including those in heat shock proteins and those involved in cell cycle functions and DNA repair. Secondary structure prediction proves that K-Ac sites are preferentially found in ordered structures such as alpha helices and beta sheets. Finally, by mutating K-Ac sites in silico and predicting the effect on nearby phosphorylation sites, we demonstrate that the majority of lysine acetylation sites have the potential to impact protein phosphorylation, methylation, and ubiquitination status. Our work validates earlier smaller-scale studies on the acetylome and demonstrates the importance of PTM crosstalk for regulation of cellular function.
تشير دراسات البروتيوميات الحديثة إلى وفرة عالية ودور أوسع بكثير لأستلة اللايسين (K-Ac) في الوظائف الخلوية. ومع ذلك، لم يُفحص التأثير المتبادل بين أستلة اللايسين وتعديلات ما بعد الترجمة (PTMs) الأخرى بدقة. استخدمنا في هذا العمل مجموعة متنوعة من أدوات المعلوماتية الحيوية لتحليل العديد من مجموعات بيانات أستلة اللايسين المتاحة. وباستخدام قواعد بيانات الأنطولوجيا الجينية (Gene Ontology)، أثبتنا وجود مواقع أستلة اللايسين في جميع المقصورات الخلوية. كما يشير تحليل مسارات KEGG إلى أن مواقع أستلة اللايسين تتواجد في بروتينات مسؤولة عن مجموعة متنوعة وواسعة من الوظائف الخلوية الحيوية. ويُظهر التنبؤ ببنية النطاقات البروتينية انتشار مواقع أستلة اللايسين عبر مجموعة واسعة من النطاقات، بما في ذلك تلك الموجودة في بروتينات الصدمة الحرارية وتلك المشاركة في وظائف دورة الخلية وإصلاح الحمض النووي (DNA). كما يثبت التنبؤ بالبنية الثانوية وجود مواقع أستلة اللايسين بصورة تفضيلية في البنى المنتظمة مثل لوالب ألفا وصفائح بيتا. وأخيراً، ومن خلال إحداث طفرات حاسوبياً (in silico) في مواقع أستلة اللايسين والتنبؤ بتأثيرها على مواقع الفسفرة المجاورة، أثبتنا أن غالبية مواقع أستلة اللايسين تمتلك القدرة على التأثير في حالة فسفرة البروتين، وميثلته، وإضافة اليوبيكويتين إليه. يوثق عملنا نتائج دراسات سابقة أُجريت على نطاق أضيق لمجموعة البروتينات المؤستلة (acetylome)، ويبرهن على أهمية التداخل بين تعديلات ما بعد الترجمة في تنظيم الوظائف الخلوية.
Reference Key
lu2011bioinformaticplos Use this key to autocite in the manuscript while using SciMatic Manuscript Manager or Thesis Manager
Authors Lu, Zhike;Cheng, Zhongyi;Zhao, Yingming;Volchenboum, Samuel L;
Journal PloS one
Year 2011
DOI
10.1371/journal.pone.0028228
URL
http://europepmc.org/articles/PMC3229533?pdf=render
Keywords
Cytotoxicity Proteomics systems biology metals risk assessment chemical mixtures chemical interactions dose response mixture toxicity

Citations

No citations found. To add a citation, contact the admin at info@scimatic.org

Comments

No comments yet. Be the first to comment on this article.