A Lipocalin and a Hedgehog-related protein are partners in the C. elegans pre-cuticle apical extracellular matrix

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2026
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Abstract
Apical extracellular matrices (aECMs) line exposed body surfaces to shape tissues and protect them from the environment. These aECMs often organize into complex patterns and structures, but how such matrices assemble remains poorly understood. Caenorhabditis elegans cuticle patterns initiate within the transient pre-cuticle, which then helps direct the placement of cuticle collagens. Pre-cuticle patterns arise through post-secretory sorting, which must involve specific molecular interactions among them. Consistent with such a model, Alphafold3 predicts a high confidence physical interaction between two pre-cuticle proteins, the lipocalin LPR-3 and the Hedgehog-related protein WRT-10, with a conserved N-terminal region of LPR-3 forming a β-strand that incorporates into the β-barrel-like structure of the WRT-10 WRT domain. Genetic studies showed that WRT-10 requires this LPR-3 region in order to become properly patterned in the pre-cuticle matrix. Furthermore, WRT-10 and the LPR-3 β-strand region are required to pattern a specific cuticle substructure, the lateral alae ridges, but not for other LPR-3-dependent matrix roles. These data indicate that LPR-3 and WRT-10 are functional partners and support a "landing pad" model whereby physical interactions between them allow LPR-3 to recruit WRT-10 to specific aECM regions. Similar mechanisms may explain how other members of the C. elegans Hh-r family associate with the aECM.
Apikale extrazelluläre Matrizen (aECMs) kleiden exponierte Körperoberflächen aus, um Gewebe zu formen und sie vor Umwelteinflüssen zu schützen. Diese aECMs organisieren sich häufig in komplexen Mustern und Strukturen; wie solche Matrizen assembliert werden, ist jedoch nach wie vor unzureichend verstanden. Die Musterbildung der Kutikula von *Caenorhabditis elegans* nimmt ihren Anfang innerhalb der transienten Präkutikula, welche anschließend dabei hilft, die Anordnung der Kutikula-Kollagene zu steuern. Präkutikulamuster entstehen durch postsekretorische Sortierung, was spezifische molekulare Interaktionen untereinander erfordern muss. In Übereinstimmung mit einem solchen Modell sagt Alphafold3 mit hoher Zuverlässigkeit eine physikalische Interaktion zwischen zwei Präkutikula-Proteinen voraus – dem Lipocalin LPR-3 und dem Hedgehog-verwandten Protein WRT-10 –, wobei eine konservierte N-terminale Region von LPR-3 einen β-Strang bildet, der sich in die β-Barrel-ähnliche Struktur der WRT-Domäne von WRT-10 einfügt. Genetische Studien zeigten, dass WRT-10 diese LPR-3-Region benötigt, um in der Präkutikula-Matrix korrekt gemustert zu werden. Darüber hinaus sind WRT-10 und die β-Strang-Region von LPR-3 für die Musterung einer spezifischen Kutikula-Substruktur, der lateralen Alae-Leisten, erforderlich, nicht jedoch für andere LPR-3-abhängige Matrixfunktionen. Diese Daten deuten darauf hin, dass LPR-3 und WRT-10 funktionelle Partner sind, und stützen ein „Landing-Pad“-Modell, nach welchem physikalische Interaktionen zwischen ihnen es LPR-3 ermöglichen, WRT-10 in spezifische aECM-Regionen zu rekrutieren. Ähnliche Mechanismen könnten erklären, wie andere Mitglieder der *C.-elegans*-Hh-r-Familie mit der aECM assoziieren.
Reference Key
openalex_W7203735024 Use this key to autocite in the manuscript while using SciMatic Manuscript Manager or Thesis Manager
Authors Nicholas D Serra, Jason Chen, Susanna Birnbaum, Sage G. Aviles, Meera V. Sundaram
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Journal current genetics
Year 2026
DOI
10.1093/genetics/iyag218
URL
https://doi.org/10.1093/genetics/iyag218
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