partial purification and characterization of xylanase produced by penicillium expansum

تنقية جزئية وتوصيف إنزيم الزيلاناز المُنتَج بواسطة فطر *Penicillium expansum*

Clicks: 229
ID: 204465
2006
Free PDF
Article Quality & Performance Metrics
Overall Quality
Not rated
Combines reader engagement with the AI quality analysis. This article has not been analysed, so there is no overall score — reader engagement is measured and shown alongside.
AI Quality Assessment
Not analyzed
Readership in this journal
Steady

Ranked #99 of 150 articles by views in current drug delivery

Most read Least read

Bar heights use a square-root scale. Only the 120 most-read articles are drawn; the journal has 150 in total.

Mint this article as an NFT
Not yet minted

Create a permanent, verifiable on-chain record of this article on the Scimatic Network. The NFT is held in your Journament account, and you can withdraw it to your own wallet at any time.

5 SUSD one-off · no wallet required
Sign in to mint
Abstract
An extracellular xylanase was found to be the major protein in the filtrate culture of Penicillium expansum when grown on 0.3 % wheat bran, which showed no xylanase multiplicity. The enzime was partial purified by.ammonium sulfate fractioning, molecular exclusion chromatography, ultrafiltration and anion exchange chromatography. The protein eluation profile showed only one form of xylanase that was partially characterized. The activity of purified xylanase was optimal at pH 5.5 and 40 ºC. The enzyme was stable at pH between 5.5 and 6.5 and temperatures between 20-40 ºC. The enzyme showed a Km of 3.03 mM and Vmax of 0.027 mumol min-1 mug -1 of protein. The enzymatic activity was increased 31 % by Mg2+ and 28 % by Al3+.
Uma xilanase extracelular foi encontrada como a principal proteína na cultura filtrada de Penicillium expansum quando cultivado em farelo de trigo 0,3 %, a qual não mostrou multiplicidade. A enzima foi parcialmente purificada por fracionamento com sulfato de amônia, cromatografia de exclusão molecular, ultrafiltração e cromatografia de troca aniônica. O perfil de eluição das proteínas mostrou uma única forma de xilanase, sendo esta parcialmente caracterizada. A atividade da xilanase purificada foi ótima em pH 5.5 e à temperatura de 40 ºC. A enzima foi estável em pH entre 5,5 e 6,5 e à temperatura entre 20-40ºC. A enzima apresentou Km de 3,03 mM e Vmax de 0,027 mimol min-1 mig-1 de proteína. A atividade enzimática foi aumentada 31 % por Mg+2 e 28 % por Al+3.
تبيّن أن إنزيم الزيلاناز خارج الخلوي هو البروتين الرئيسي في راشح مزرعة فطر *Penicillium expansum* عند تنميته على نخالة القمح بنسبة 0.3%، ولم يُظهر الإنزيم أي تعددية شكلية. نُقّي الإنزيم جزئيًا عبر التجزئة بكبريتات الأمونيوم، وكروماتوغرافيا الاستبعاد الجزيئي، والترشيح الفائق، وكروماتوغرافيا التبادل الأنيوني. وأظهر نمط الشطف البروتيني شكلاً واحدًا فقط من الزيلاناز الذي جرى توصيفه جزئيًا. وكانت فعالية الزيلاناز المُنقّى مثالية عند رقم هيدروجيني (pH) قدره 5.5 ودرجة حرارة 40 درجة مئوية. كما كان الإنزيم مستقرًا عند رقم هيدروجيني يتراوح بين 5.5 و6.5 ودرجات حرارة بين 20-40 درجة مئوية. وأظهر الإنزيم قيمة Km بلغت 3.03 ملي مولار وقيمة Vmax بلغت 0.027 ميكرومول دقيقة⁻¹ ميكروغرام⁻¹ من البروتين. وقد ازدادت الفعالية الإنزيمية بنسبة 31% بواسطة ²⁺Mg وبنسبة 28% بواسطة ³⁺Al.
وُجد أن إنزيم زيلاناز خارج الخلوي هو البروتين الأساسي في الراشح الخلوي لمزرعة فطر *Penicillium expansum* عند زراعته على نخالة القمح بتركيز 0.3%، والتي لم تُظهر أي تعددية. نُقّي الإنزيم جزئيًا بواسطة التجزئة بكبريتات الأمونيوم، وكروماتوغرافيا الاستبعاد الجزيئي، والترشيح الفائق، وكروماتوغرافيا التبادل الأنيوني. وأظهر نمط شطف البروتينات شكلاً مفردًا من الزيلاناز، وقد جرى توصيفه جزئيًا. وكانت الفعالية المثلى للزيلاناز المُنقّى عند درجة حموضة 5.5 ودرجة حرارة 40 درجة مئوية. كما حافظ الإنزيم على استقراره عند درجات حموضة تتراوح بين 5.5 و6.5 ودرجات حرارة تتراوح بين 20-40 درجة مئوية. وسجل الإنزيم ثابتاً (Km) مقداره 3.03 ملي مولار، وسرعة قصوى (Vmax) بلغت 0.027 ميكرومول دقيقة⁻¹ ميكروغرام⁻¹ من البروتين. وارتفعت الفعالية الإنزيمية بنسبة 31% بوجود ²⁺Mg وبنسبة 28% بوجود ³⁺Al.
Reference Key
querido2006brazilianpartial Use this key to autocite in the manuscript while using SciMatic Manuscript Manager or Thesis Manager
Authors ;André Luiz de Souza Querido;Jorge Luiz Cavalcante Coelho;Elza Fernandes de Araújo;Virgínia Maria Chaves-Alves
Journal current drug delivery
Year 2006
DOI
10.1590/S1516-89132006000400016
URL
http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1516-89132006000400016
Keywords
xylan

Citations

No citations found. To add a citation, contact the admin at info@scimatic.org

Comments

No comments yet. Be the first to comment on this article.